Физико-химические свойства молекулы белка. Растворимость белковой молекулы. Факторы стабилизации белковой молекулы в растворе. Водоотнимающие вещества. Гипо- и гиперосмолярные растворы.

• Белки обладают растворимостью, зависящей от гидрофильных/гидрофобных остатков на поверхности. Глобулярные белки (альбумин) растворимы, фибриллярные (коллаген) нерастворимы.
• Стабилизация в растворе: гидратная оболочка и электростатическое отталкивание одноименных зарядов.
• Водоотнимающие вещества (этанол, ацетон, концентрированные соли) удаляют гидратную оболочку, вызывая осаждение или денатурацию.
• Гипоосмолярные растворы вызывают набухание белков; гиперосмолярные — обезвоживание и высаливание.
• Белки — амфотерные электролиты: в кислой среде (+) заряд, в щелочной (-). Изоэлектрическая точка (pI) — pH, при котором суммарный заряд = 0. В pI белок минимально устойчив, выпадает в осадок.
• Классификация: по форме (глобулярные/фибриллярные), молекулярной массе, химическому строению (простые/сложные), функциям, локализации, регуляции.
• Сложные белки: апопротеин + простетическая группа (липопротеины, фосфопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины, гемопротеины, металлопротеины).

Белки обладают рядом физико-химических свойств, определяющих их поведение в растворах. Растворимость белка зависит от соотношения гидрофильных и гидрофобных аминокислотных остатков на поверхности молекулы. Глобулярные белки (например, альбумин) обычно растворимы, тогда как фибриллярные (коллаген) нерастворимы. Стабилизация белковой молекулы в растворе обеспечивается двумя основными факторами: 1) гидратная (водная) оболочка, препятствующая слипанию молекул; 2) электростатическое отталкивание одноименно заряженных групп на поверхности. Водоотнимающие вещества (этанол, ацетон, концентрированные соли, сахара) отнимают гидратную оболочку, что может приводить к осаждению или денатурации белка. Гипоосмолярные растворы (низкая концентрация солей) вызывают поступление воды в клетку или частицу, белки набухают, возможно вымывание из клетки (плазмолиз). Гиперосмолярные растворы (высокая концентрация солей) вызывают выход воды из клетки, белки обезвоживаются, происходит осаждение (высаливание).

Белки являются амфотерными электролитами, так как содержат как кислотные (СООН), так и основные (NH₂) группы боковых радикалов. В водных растворах белок находится в виде цвиттер-иона. В кислой среде (низкий pH) белок протонируется и приобретает положительный заряд (NH₃⁺), в щелочной среде (высокий pH) депротонируется и приобретает отрицательный заряд (COO⁻). Можно подобрать такое значение pH, при котором суммарный заряд белка равен нулю – это изоэлектрическая точка (ИЭТ, pI). Для каждого белка ИЭТ индивидуальна и зависит от первичной структуры. Кислые белки имеют pI < 7, основные – pI > 7, нейтральные – pI ≈ 7. В изоэлектрическом состоянии белок обладает минимальной устойчивостью в растворе (отсутствие заряда и электростатического отталкивания, молекулы слипаются и выпадают в осадок), максимальной способностью к осаждению, минимальной вязкостью и неподвижен в электрическом поле. При сдвиге pH белок приобретает заряд, растворимость и подвижность в электрическом поле возрастают.

Классификация белков проводится по нескольким признакам: по форме молекул (глобулярные: гемоглобин, миоглобин; фибриллярные: кератин, коллаген, эластин, миозин, фибрин); по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные); по химическому строению (простые и сложные); по функциям (транспортные, защитные, ферменты и др.); по локализации в клетке (ядерные, цитозольные, мембранные); по возможности адаптивно регулировать количество (конститутивные и индуцибельные). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глютелины, протеиноиды). В природе в совершенно свободном виде белки не встречаются; в функционировании важную роль играет их обратимое взаимодействие с другими молекулами – лигандами. Лигандами могут быть молекулы или ионы, переносимые белками (например, железо в трансферрине, кислород в гемоглобине, гем в гемопексине), субстраты для ферментов, другие белки и любые молекулы.

Сложные белки (холопротеины) состоят из апопротеина (белковая часть) и простетической группы (небелковая часть), которая несет структурную и функциональную нагрузку. Классификация сложных белков: липопротеины (содержат липиды), фосфопротеины (фосфорная кислота), нуклеопротеины (ДНК или РНК), гликопротеины (углеводы), гемопротеины (гем), металлопротеины (металлы). Фосфопротеины содержат фосфатную группу, связанную с остатками тирозина, серина, треонина. Фосфорная кислота может выполнять структурную роль (придает заряд, растворимость, изменяет свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине) и функциональную роль (обратимое фосфорилирование/дефосфорилирование регулирует активность белков, например, гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы, а также гистонов, влияя на активность генома). Нуклеопротеины представляют собой комплексы белков с нуклеиновыми кислотами (ДНК или РНК). Продукты гидролиза нуклеиновых кислот – мононуклеотиды, которые выполняют разнообразные функции: являются мономерами нуклеиновых кислот, участвуют в передаче энергии (АТФ), входят в состав коферментов (НАД, ФАД), служат вторичными посредниками (цАМФ, цГМФ). Примеры использования мононуклеотидов: АТФ – универсальный источник энергии, ГТФ – в синтезе белка и сигнальной трансдукции, цАМФ – в гормональной регуляции.