Классификация белков. Характеристика простых и сложных белков.

• Белки делятся на простые (только аминокислоты) и сложные (аминокислоты + небелковая часть).
• Простые: альбумины, глобулины, гистоны, протамины, проламины, глютелины, склеропротеины.
• Сложные: нуклеопротеины, гликопротеины, липопротеины, металлопротеины, фосфопротеины, хромопротеины.
• Примеры: гемоглобин (хромопротеин, Fe²⁺), казеин (фосфопротеин), ЛПНП (липопротеин).
• Свойства: высаливание (обратимое осаждение солями), электрофорез (альбумины, α₁-, α₂-, β-, γ-глобулины).
• Клиническое значение: альбумины (онкотическое давление), γ-глобулины (антитела), трансферрин (Fe²⁺).

Классификация белков. Характеристика простых и сложных белков.

Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями. По химическому составу белки делят на простые и сложные.

Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот. При гидролизе они распадаются исключительно на аминокислоты. К простым белкам относятся:

• Альбумины — растворимы в воде, осаждаются при полном насыщении сульфатом аммония. Содержатся в сыворотке крови, яичном белке, молоке.
• Глобулины — нерастворимы в воде, растворимы в разбавленных солевых растворах, осаждаются при 50% насыщении сульфатом аммония. Входят в состав сыворотки крови, мышечной ткани.
• Гистоны — основные белки, богатые аргинином и лизином, связаны с ДНК в хроматине.
• Протамины — низкомолекулярные основные белки, содержат много аргинина, встречаются в сперме рыб.
• Проламины — растворимы в 70-80% этаноле, содержат много пролина и глутамина, характерны для злаков (глиадин пшеницы, зеин кукурузы).
• Глютелины — растворимы в разбавленных щелочах, содержатся в семенах злаков (глютенин пшеницы).
• Склеропротеины (фибриллярные белки) — нерастворимы в воде, выполняют структурную функцию (коллаген, эластин, кератин).

Сложные белки (протеиды) состоят из белковой части (апофермента) и небелкового компонента (простетической группы). По природе простетической группы выделяют:

• Нуклеопротеины — содержат нуклеиновые кислоты (ДНК или РНК). Примеры: хроматин, рибосомы.
• Гликопротеины — содержат углеводы (олигосахариды). Входят в состав клеточных мембран, иммуноглобулинов, муцина.
• Липопротеины — содержат липиды (триглицериды, фосфолипиды, холестерин). Транспортируют липиды в крови (ЛПВП, ЛПНП).
• Металлопротеины — содержат ионы металлов (Fe²⁺, Cu²⁺, Zn²⁺). Примеры: гемоглобин (Fe), цитохромы (Fe), алкогольдегидрогеназа (Zn).
• Фосфопротеины — содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с серином или треонином. Примеры: казеин молока, вителлин яичного желтка.
• Хромопротеины — содержат окрашенные простетические группы. Примеры: гемоглобин (гем), цитохромы (гем), родопсин (ретиналь).

Характеристика простых и сложных белков:

• Простые белки: состоят только из аминокислот; выполняют разнообразные функции (структурная, транспортная, защитная); растворимость зависит от состава аминокислот; при гидролизе дают только аминокислоты.
• Сложные белки: содержат небелковый компонент, который определяет их специфическую функцию; простетическая группа может быть прочно или непрочно связана с белком; при гидролизе распадаются на аминокислоты и небелковую часть.

Классификация аминокислот, входящих в состав белков, может проводиться по различным признакам: по положению аминогруппы (α-, β-, γ-аминокислоты), по абсолютной конфигурации (D- и L-формы; в белках млекопитающих — L-аминокислоты), по оптической активности (право- и левовращающие), по участию в синтезе белков (протеиногенные и непротеиногенные), по строению бокового радикала (алифатические, ароматические, гетероциклические), по кислотно-основным свойствам (нейтральные, кислые, основные), по необходимости для организма (заменимые и незаменимые).

Свойства белков: белки обладают способностью к обратимому осаждению (высаливанию) при добавлении нейтральных солей, что связано с сохранением нативной структуры. При высаливании ионы солей взаимодействуют с заряженными группами белка, уменьшая гидратную оболочку и электростатическое отталкивание, что приводит к агрегации и осаждению. Этот метод используется для фракционирования белков (например, разделение альбуминов и глобулинов).