Белки как амфотерные электролиты. Механизм образования заряда. Изоэлектрическая точка белков. Свойства белков в изоэлектрическом состоянии.

• Белки — амфотерные электролиты за счет -COOH и -NH₂ групп.
• Заряд зависит от pH: в кислой среде (+) за счет протонирования, в щелочной (-) за счет депротонирования.
• Изоэлектрическая точка (pI) — pH, при котором суммарный заряд = 0.
• pI зависит от состава: кислые белки (глу, асп) pI<7, основные (лиз, арг, гис) pI>7.
• В изоэлектрическом состоянии: минимальная растворимость, вязкость, подвижность; максимальное осаждение.
• Классификация: по форме (глобулярные, фибриллярные), составу (простые, сложные), функциям и др.
• Гистоны — основные ядерные белки, связываются с ДНК.

Белки являются амфотерными электролитами, так как содержат как кислотные (карбоксильные группы -СООН), так и основные (аминогруппы -NH₂) группы в боковых радикалах аминокислот. В водном растворе белок существует в виде цвиттер-иона, где положительные и отрицательные заряды сбалансированы. При изменении pH среды заряд белка меняется: в кислой среде (низкий pH) происходит протонирование групп -COO⁻ и -NH₂, что приводит к образованию положительного заряда (преобладают -NH₃⁺); в щелочной среде (высокий pH) происходит депротонирование, и белок приобретает отрицательный заряд (преобладают -COO⁻).

Изоэлектрическая точка (pI) — это значение pH, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю. В изоэлектрическом состоянии белок электронейтрален. Значение pI зависит от аминокислотного состава белка: для кислых белков (с преобладанием глутаминовой и аспарагиновой кислот) pI < 7, для основных белков (богатых лизином, аргинином, гистидином) pI > 7, для нейтральных белков pI ≈ 7.

Свойства белков в изоэлектрической точке:

1. Минимальная растворимость: отсутствие заряда приводит к потере электростатического отталкивания, молекулы белка слипаются и выпадают в осадок.
2. Максимальная способность к осаждению: белок легко осаждается под действием водоотнимающих веществ (этанол, ацетон, концентрированные соли).
3. Минимальная вязкость раствора.
4. Неподвижность в электрическом поле: при электрофорезе белок не мигрирует.
5. При сдвиге pH в любую сторону белок приобретает заряд, что увеличивает его растворимость и подвижность в электрическом поле.

Классификация белков:

• По форме молекулы: глобулярные (гемоглобин, миоглобин, альбумины) и фибриллярные (кератин, коллаген, эластин, миозин, фибрин).
• По молекулярной массе: низкомолекулярные и высокомолекулярные.
• По химическому строению: простые (состоят только из аминокислот) и сложные (содержат небелковую часть — простетическую группу).
• По функциям: транспортные, защитные, ферменты, структурные и др.
• По локализации в клетке: ядерные, цитозольные, мембранные.
• По возможности адаптивной регуляции: конститутивные и индуцибельные.

Простые белки: альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глютелины, протеиноиды. Сложные белки (холопротеины) состоят из апопротеина (белковая часть) и простетической группы: липопротеины (липиды), фосфопротеины (фосфорная кислота), нуклеопротеины (ДНК или РНК), гликопротеины (углеводы), гемопротеины (гем), металлопротеины (металлы).

Гистоны — основные белки ядра, богатые лизином и аргинином, при физиологическом pH заряжены положительно, связываются с ДНК, образуя нуклеосомы. Участвуют в регуляции транскрипции и стабилизации структуры ДНК. Фосфопротеины (например, казеин) содержат фосфатные группы, связанные с серином, треонином или тирозином, что влияет на заряд и функцию белка.